EFECTO DE LA POSICIÓN DEL ÁCIDO ASPÁRTICO EN LA SOLUBILIDAD Y EN LA ADSORCIÓN SOBRE HIDRÓXIDO DE ALUMINIO DE UNA SERIE DE PÉPTIDOS ANÁLOGOS

Abstract

Con el fin de analizar el fenómeno de la adsorción física de un péptido sobre hidróxido de aluminio, se sintetizaron dos series de análogos de una secuencia de 20 aminoácidos proveniente del fragmento de 42 kD de la proteína MSP-1 de Plasmodium falciparum, sustituyendo cada una de las posiciones por ácido aspártico o por lisina. Los resultados de estas modificaciones no mostraron una tendencia regular en la solubilidad o en la adsorción de los análogos. En la serie de ácido aspártico, el péptido de mayor adsorción es el correspondiente a la sustitución de la posición 6 y el de menor a la posición 5; sin embargo, no se observaron diferencias estructurales significativas entre estos dos análogos. La disminución de la adsorción de los análogos de la serie de lisina respecto a la secuencia original, indica que este fenómeno es dirigido principalmente por efectos electrostáticos.