{"title":"Purification and characterization of a low molecular weight xylanase from solid-state cultures of Aspergillus fumigatus Fresenius","authors":"C. H. C. Silva, J. Puls, M. V. Sousa, E. Filho","doi":"10.1590/S0001-37141999000200005","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"Uma enzima xilanolitica (xilanase II) foi purificada a partir de culturas de estado solido de Aspergillus fumigatus Fresenius. O peso molecular de xilanase II foi estimado em 19 e 8,5 kDa por SDS-PAGE e FPLC, respectivamente. A enzima purificada apresentou maior atividade a 55°C e pH 5,5, alem de hidrolisar especificamente xilana. Os valores aparentes de Km e Vmax de xilanas soluveis e insoluveis, isoladas de cereal e madeira, mostrou que xilanase IIa foi mais ativa em xilana soluvel de madeira. Estudos sobre produtos de hidrolise de xilanas e xilooligomeros por xilanase II em HPLC revelou que a enzima liberou uma variedade de xilooligomeros (xilobiose-xilohexose) e uma pequena quantidade de xilose a partir de xilooligomeros, apresentando atividade de transferase.","PeriodicalId":21211,"journal":{"name":"Revista De Microbiologia","volume":"122 1","pages":"114-119"},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"1999-04-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"36","resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Revista De Microbiologia","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.1590/S0001-37141999000200005","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
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Abstract
Uma enzima xilanolitica (xilanase II) foi purificada a partir de culturas de estado solido de Aspergillus fumigatus Fresenius. O peso molecular de xilanase II foi estimado em 19 e 8,5 kDa por SDS-PAGE e FPLC, respectivamente. A enzima purificada apresentou maior atividade a 55°C e pH 5,5, alem de hidrolisar especificamente xilana. Os valores aparentes de Km e Vmax de xilanas soluveis e insoluveis, isoladas de cereal e madeira, mostrou que xilanase IIa foi mais ativa em xilana soluvel de madeira. Estudos sobre produtos de hidrolise de xilanas e xilooligomeros por xilanase II em HPLC revelou que a enzima liberou uma variedade de xilooligomeros (xilobiose-xilohexose) e uma pequena quantidade de xilose a partir de xilooligomeros, apresentando atividade de transferase.