浙江大学“求是特聘教授”团队博士生以第一作者身份在一区Top期刊（IF 16.3）上发表研究成果

本研究通过冷冻电镜技术解析了Shewanella oneidensis的异源二十四聚体细菌储铁铁蛋白（SoBfr12）的结构，揭示了其与同源细菌储铁蛋白在铁稳态调节中的独特进化适应性。研究发现hetero-Bfr的离子进出孔道、铁催化氧化中心活性以及血红素结合位点与homo-Bfr有显著差异，这些结构差异为铁的氧化、矿化和还原提供了特化的功能。此外，进化分析揭示了TD型和DSD型hetero-Bfr的可能进化路径，为铁蛋白家族成员之间的功能互补提供了新的视角。