Modelamiento molecular de la Dermaseptina sp2 extraída de Agalychnis Spurrelli

infoANALITICA Pub Date : 2019-01-17 DOI:10.26807/IA.V7I1.95

H. Cuesta, P. de, P. Gallegos, B. Proaño, Ailín Blasco-Zúñiga, I. Rivera, O. Meneses

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Abstract

RESUMEN En esta investigación se presenta un estudio computacional de la dermaseptina SP2 (DRS-SP2) extraída de exudado de la piel de la rana Agalychnis spurrelli. Ensayos experimentales han permitido extraer, purificar y obtener la secuencia de aminoácidos de este péptido, además de demostrar sus propiedades antimicrobianas contra E. coli, S. aureus y C. albicans. Con la secuencia dilucidada, se realizó un estudio computacional de la estructura obteniéndose sus propiedades físico-químicas, su estructura secundaria y su similitud con otros péptidos conocidos. Además, se realizó el acoplamiento molecular de este péptido con la membrana celular y varias enzimas conocidas por matar a estos microorganismos. Los resultados muestran que la DRS-SP2 es un péptido catiónico α-helicoidal con un punto isoeléctrico de 10,68 y carga positiva +3 a pH fisiológico. Se determinó que su estructura es diferente a todas las dermaseptinas que se encuentran en bases de datos llegando a un porcentaje de identidad máximo del 80 %. Estudios de acoplamiento molecular sugieren que el mecanismo de acción de este péptido no se da por la inhibición de vías enzimáticas vitales para el microrganismo, sino por lisis celular.

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从水飞蓟中提取的Dermaseptin SP2的分子模拟

摘要本研究对从青蛙皮肤渗出液中提取的皮肤七肽SP2（DRS-SP2）进行了计算研究。实验测试使提取、纯化和获得这种肽的氨基酸序列成为可能，并证明了其对大肠杆菌、金黄色葡萄球菌和白色念珠菌的抗菌特性。根据所阐明的序列，对结构进行了计算研究，获得了其物理化学性质、二级结构及其与其他已知肽的相似性。此外，还将这种肽与细胞膜和几种已知的杀死这些微生物的酶进行了分子对接。结果表明，DRS-SP2是一种α-螺旋阳离子肽，等电点为10.68，生理pH为正电荷+3。它的结构被确定与数据库中发现的所有皮肤素不同，最高识别率为80%。分子对接研究表明，这种肽的作用机制不是通过抑制对微器官至关重要的酶途径来实现的，而是通过细胞裂解来实现的。

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