{"title":"Effect of Hydration on the Thermal Stability of the Collagen Triple Helical Structure","authors":"Y. Nishi, S. Uchiyama, Yuji Kobayashi","doi":"10.11311/JSCTA1974.34.152","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"コラーゲンは動物界において最も多く含まれる蛋白質で あり,皮膚や骨などを構成する。コラーゲンは,三本のペ プチド鎖から構成され,各々のペプチド鎖は,左巻きのら せんを巻き,それらが綱のようによりあって右巻きらせん を形成する。この特異的な三本鎖構造はコラーゲントリプ ルヘリックスと呼ばれ,その熱安定性が生体組織の維持に 重要であると考えられている。コラーゲンには他の蛋白質 ではほとんど存在しないヒドロキシプロリンが構成アミノ 酸として含まれており,その含有量と生育温度との間には 比例関係が見られることから,ヒドロキシプロリンはコラ ーゲンの三本鎖構造の熱安定性に重要な役割を果たしてい ると考えられてきた。これまで過去40年間にわたって,コ ラーゲンの三本鎖構造の熱安定性を説明する試みが盛んに 行われたが,幾つかの仮説が提唱されたものの結論には至 っていない。そこで筆者らはヒドロキシプロリン及びヒド ロキシプロリンの水酸基をフッ素原子に置換したフルオロ プロリンを含むモデルペプチドを合成して熱測定を行い, 定量的にコラーゲンの三本鎖構造の熱安定性を解析した。 その結果,ヒドロキシプロリン,フルオロプロリンともに 熱安定性を増す働きがあるものの,両者の安定化機構は熱 力学的に大きく異なることを見出し,その要因はペプチド と溶媒との相互作用(水溶液中においては水和)の違いに Netsu Sokutei 34(4)152-158","PeriodicalId":19096,"journal":{"name":"Netsu Sokutei","volume":"68 1","pages":"152-158"},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"2007-08-31","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"0","resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Netsu Sokutei","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.11311/JSCTA1974.34.152","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
引用次数: 0
水合作用对胶原蛋白三螺旋结构热稳定性的影响
骨胶原是动物界中含量最多的蛋白质,构成皮肤和骨骼等。骨胶原由三条肽链构成,每条肽链缠绕着左旋的螺旋,它们像纲一样相互缠绕形成右旋螺旋。这种特异性的三链结构被称为骨胶原三螺旋,其热稳定性对维持生物组织十分重要。骨胶原中含有其他蛋白质中几乎不存在的羟基脯氨酸,其含量与生长温度呈比例关系,因此,羟基脯氨酸是天然的。一直被认为对根的三链结构的热稳定性起着重要的作用。在过去的40年里,人们一直试图解释kolagen三链结构的热稳定性,虽然提出了多种假说,但都没有得出结论。因此,笔者等人用氟原子取代羟基脯氨酸和羟基脯氨酸的氢氧基,合成了含有氟脯氨酸的模型肽,并进行了热测定。定量分析了骨胶原三链结构的热稳定性。结果发现,虽然羟基脯氨酸和氟脯氨酸都有增加热稳定性的作用,但两者的稳定机制在热力学上有很大不同,其主要原因是肽与溶剂的相互作用(在水溶液中为水和)的不同Netsu Sokutei 34(4)152-158
本文章由计算机程序翻译,如有差异,请以英文原文为准。