量热法与溶剂分子平移运动引起的大分子相互作用

R. Akiyama, Y. Karino, M. Kinoshita
{"title":"量热法与溶剂分子平移运动引起的大分子相互作用","authors":"R. Akiyama, Y. Karino, M. Kinoshita","doi":"10.11311/JSCTA1974.33.104","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"蛋白質等の巨大分子と溶媒分子が混在する系における巨 大分子間相互作用が本解説のターゲットである。ただし, ここでいう相互作用は,例えば巨大分子間の直接の相互作 用ではなく,平均力ポテンシャルである。すなわち系の自 由エネルギーの巨大分子間距離依存性の事である。現実に 働く力はこの平均力ポテンシャルを距離で微分し,負号を つけたものである。1) 例として,細胞質を考える。その中では,蛋白質,脂質 分子,アミノ酸,ペプチド等が混み合って存在している。2) その中で,蛋白質と蛋白質の間の相互作用は,他の分子の 濃度と独立ではない。相互作用の濃度変化を理解する事は, 細胞の状態制御上重要である。3) もし,ゾルであるべき細胞 質が巨大分子間相互作用の変化によってゲルになれば,生 命の危機に係る。ありがたい機能を持っているはずの蛋白 質や薬物が一転して毒物となり得る。 こうした問題は実用上も重要である。例えばチーズ製造 時のゲルの形成(カード形成)がある。まず牛乳に添加さ れた凝乳酵素の働きで牛乳内の巨大粒子であるカゼインミ セルから親水性のκ-カゼインが外れる。その結果,疎水性 のパラカゼインミセルが分散した溶液となる。巨大分子間 相互作用の急変によりミセル同士が繋がり合って非酵素的 凝固反応が進みゲルが形成される。4,5) 実験的には水(溶媒)と蛋白質等の巨大分子に対して, 第3成分の添加実験が行われている。例えば,デキストラ ンなどの糖の分子を添加する事で,Human Apolipoprotein C-IIの会合が促進され,アミロイドを形成し易くなる。6) ま た,リゾチームの変性温度は,デキストランの添加で上昇 する。7) すなわち蛋白質間の引力相互作用や天然構造の安定 性は,デキストランの添加によって強化される事が知られ ている。後者では単量体間の引力相互作用が強められてい る。 従来,こうした実験の解釈において,溶媒分子等の様な 溶媒分子の並進運動由来の巨大分子間引力相互作用と熱測定","PeriodicalId":19096,"journal":{"name":"Netsu Sokutei","volume":"32 1","pages":"104-113"},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"2006-06-15","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"3","resultStr":"{\"title\":\"Calorimetry and Macromolecular Interaction Arising from Translational Motion of Solvent Molecules\",\"authors\":\"R. Akiyama, Y. Karino, M. Kinoshita\",\"doi\":\"10.11311/JSCTA1974.33.104\",\"DOIUrl\":null,\"url\":null,\"abstract\":\"蛋白質等の巨大分子と溶媒分子が混在する系における巨 大分子間相互作用が本解説のターゲットである。ただし, ここでいう相互作用は,例えば巨大分子間の直接の相互作 用ではなく,平均力ポテンシャルである。すなわち系の自 由エネルギーの巨大分子間距離依存性の事である。現実に 働く力はこの平均力ポテンシャルを距離で微分し,負号を つけたものである。1) 例として,細胞質を考える。その中では,蛋白質,脂質 分子,アミノ酸,ペプチド等が混み合って存在している。2) その中で,蛋白質と蛋白質の間の相互作用は,他の分子の 濃度と独立ではない。相互作用の濃度変化を理解する事は, 細胞の状態制御上重要である。3) もし,ゾルであるべき細胞 質が巨大分子間相互作用の変化によってゲルになれば,生 命の危機に係る。ありがたい機能を持っているはずの蛋白 質や薬物が一転して毒物となり得る。 こうした問題は実用上も重要である。例えばチーズ製造 時のゲルの形成(カード形成)がある。まず牛乳に添加さ れた凝乳酵素の働きで牛乳内の巨大粒子であるカゼインミ セルから親水性のκ-カゼインが外れる。その結果,疎水性 のパラカゼインミセルが分散した溶液となる。巨大分子間 相互作用の急変によりミセル同士が繋がり合って非酵素的 凝固反応が進みゲルが形成される。4,5) 実験的には水(溶媒)と蛋白質等の巨大分子に対して, 第3成分の添加実験が行われている。例えば,デキストラ ンなどの糖の分子を添加する事で,Human Apolipoprotein C-IIの会合が促進され,アミロイドを形成し易くなる。6) ま た,リゾチームの変性温度は,デキストランの添加で上昇 する。7) すなわち蛋白質間の引力相互作用や天然構造の安定 性は,デキストランの添加によって強化される事が知られ ている。後者では単量体間の引力相互作用が強められてい る。 従来,こうした実験の解釈において,溶媒分子等の様な 溶媒分子の並進運動由来の巨大分子間引力相互作用と熱測定\",\"PeriodicalId\":19096,\"journal\":{\"name\":\"Netsu Sokutei\",\"volume\":\"32 1\",\"pages\":\"104-113\"},\"PeriodicalIF\":0.0000,\"publicationDate\":\"2006-06-15\",\"publicationTypes\":\"Journal Article\",\"fieldsOfStudy\":null,\"isOpenAccess\":false,\"openAccessPdf\":\"\",\"citationCount\":\"3\",\"resultStr\":null,\"platform\":\"Semanticscholar\",\"paperid\":null,\"PeriodicalName\":\"Netsu Sokutei\",\"FirstCategoryId\":\"1085\",\"ListUrlMain\":\"https://doi.org/10.11311/JSCTA1974.33.104\",\"RegionNum\":0,\"RegionCategory\":null,\"ArticlePicture\":[],\"TitleCN\":null,\"AbstractTextCN\":null,\"PMCID\":null,\"EPubDate\":\"\",\"PubModel\":\"\",\"JCR\":\"\",\"JCRName\":\"\",\"Score\":null,\"Total\":0}","platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Netsu Sokutei","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.11311/JSCTA1974.33.104","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
引用次数: 3

摘要

蛋白质等巨大分子和溶剂分子混在一起的系统中的巨大分子间的相互作用是本解说的目标。但是,这里所说的相互作用,例如不是巨大分子之间的直接相互作用,而是均势。也就是说,系统的自由能量对巨大分子间距离的依赖性。现实中的作用力是用距离微分这个均势,再加上负号。作为例子,考虑细胞质。其中,蛋白质、脂质分子、氨基酸、肽等混杂存在。2)其中,蛋白质与蛋白质之间的相互作用,不独立于其他分子的浓度。理解相互作用的浓度变化在细胞状态控制上很重要。3)如果本应是凝胶的细胞质因巨大分子间相互作用的变化而变成凝胶的话,将会危及生命。原本具有难得功能的蛋白质和药物,有可能摇身一变成为毒物。这些问题在实用上也很重要。例如奶酪制造时凝胶的形成(卡片形成)。首先,在牛奶中添加的凝乳酶的作用下,牛奶内的巨大粒子——酪蛋白细胞脱落亲水性的κ-酪蛋白。其结果,形成了疏水性的二氧化硅溶液。巨大分子间相互作用的骤变使表面细胞相互连接,进行非酶凝反应,形成凝胶。在实验上,对水(溶剂)和蛋白质等巨大分子,正在进行添加第三成分的实验。例如,通过添加聚糖酮等糖分子,促进Human Apolipoprotein C-II的会合,容易形成淀粉样蛋白。6)另外,由于添加了德氏烷,根治体的变性温度会上升。7)即蛋白质间的引力相互作用和天然结构的稳定性,通过添加糖酐而得到强化。后者加强了单体之间的引力相互作用。以往,对这种实验的解释是,由溶剂分子等溶剂分子的平移运动引起的巨大分子间引力相互作用和热测定
本文章由计算机程序翻译,如有差异,请以英文原文为准。
查看原文
分享 分享
微信好友 朋友圈 QQ好友 复制链接
本刊更多论文
Calorimetry and Macromolecular Interaction Arising from Translational Motion of Solvent Molecules
蛋白質等の巨大分子と溶媒分子が混在する系における巨 大分子間相互作用が本解説のターゲットである。ただし, ここでいう相互作用は,例えば巨大分子間の直接の相互作 用ではなく,平均力ポテンシャルである。すなわち系の自 由エネルギーの巨大分子間距離依存性の事である。現実に 働く力はこの平均力ポテンシャルを距離で微分し,負号を つけたものである。1) 例として,細胞質を考える。その中では,蛋白質,脂質 分子,アミノ酸,ペプチド等が混み合って存在している。2) その中で,蛋白質と蛋白質の間の相互作用は,他の分子の 濃度と独立ではない。相互作用の濃度変化を理解する事は, 細胞の状態制御上重要である。3) もし,ゾルであるべき細胞 質が巨大分子間相互作用の変化によってゲルになれば,生 命の危機に係る。ありがたい機能を持っているはずの蛋白 質や薬物が一転して毒物となり得る。 こうした問題は実用上も重要である。例えばチーズ製造 時のゲルの形成(カード形成)がある。まず牛乳に添加さ れた凝乳酵素の働きで牛乳内の巨大粒子であるカゼインミ セルから親水性のκ-カゼインが外れる。その結果,疎水性 のパラカゼインミセルが分散した溶液となる。巨大分子間 相互作用の急変によりミセル同士が繋がり合って非酵素的 凝固反応が進みゲルが形成される。4,5) 実験的には水(溶媒)と蛋白質等の巨大分子に対して, 第3成分の添加実験が行われている。例えば,デキストラ ンなどの糖の分子を添加する事で,Human Apolipoprotein C-IIの会合が促進され,アミロイドを形成し易くなる。6) ま た,リゾチームの変性温度は,デキストランの添加で上昇 する。7) すなわち蛋白質間の引力相互作用や天然構造の安定 性は,デキストランの添加によって強化される事が知られ ている。後者では単量体間の引力相互作用が強められてい る。 従来,こうした実験の解釈において,溶媒分子等の様な 溶媒分子の並進運動由来の巨大分子間引力相互作用と熱測定
求助全文
通过发布文献求助,成功后即可免费获取论文全文。 去求助
来源期刊
自引率
0.00%
发文量
0
期刊最新文献
Thermal Stability of Materials in Lithium-Ion Cells Relationship between Vulcanizing Density and Thermal Diffusivity or Thermal Conductivity of Vulcanized Natural Rubber High Temperature Microbalance Technique for the Determination of the Metal Oxides Nonstoichiometry under Controlled Atmosphere Hyper-Mobile Water around Ions, Charged Polymers, and Proteins Observed with High Resolution Microwave Dielectric Spectroscopy Phase Behavior of Thermotropic Cubic Mesogens under Pressure
×
引用
GB/T 7714-2015
复制
MLA
复制
APA
复制
导出至
BibTeX EndNote RefMan NoteFirst NoteExpress
×
×
提示
您的信息不完整,为了账户安全,请先补充。
现在去补充
×
提示
您因"违规操作"
具体请查看互助需知
我知道了
×
提示
现在去查看 取消
×
提示
确定
0
微信
客服QQ
Book学术公众号 扫码关注我们
反馈
×
意见反馈
请填写您的意见或建议
请填写您的手机或邮箱
已复制链接
已复制链接
快去分享给好友吧!
我知道了
×
扫码分享
扫码分享
Book学术官方微信
Book学术文献互助
Book学术文献互助群
群 号:481959085
Book学术
文献互助 智能选刊 最新文献 互助须知 联系我们:info@booksci.cn
Book学术提供免费学术资源搜索服务,方便国内外学者检索中英文文献。致力于提供最便捷和优质的服务体验。
Copyright © 2023 Book学术 All rights reserved.
ghs 京公网安备 11010802042870号 京ICP备2023020795号-1