Accessibility of three continuous epitopes in tomato bushy stunt virus

M. Jaegle, J.-P. Briand, J. Burckard, M.H.V. Van Regenmortel
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Abstract

Three peptides corresponding to residues 28–40, 138–154 and 380–387 of the coat protein of tomato bushy stunt virus (TBSV) were synthesized by the solid phase method and used to raise specific antibodies. These antibodies were used to follow the conformational changes that occur when TBSV particles swell under slightly alkaline conditions. Peptides 28–40 and 380–387 were found to correspond to continuous epitopes in the dissociated viral protein as well as in both compact and swollen virions. The region 138–154, which is also a continuous epitope of the monomeric protein, became accessible to antibody binding in the virion only when the particles were in the swollen state.

Trois peptides correspondant aux résidus 28–40, 138–154 et 380–387 de la protéine capsulaire du virus du rabougrissement de la tomate (TBSV), ont été synthétisés par une méthode en phase solide et utilisés pour mettre en évidence les anticorps spécifiques. Ces anticorps ont été utilisés pour suivre les changements de conformation qui surviennent quand les particules de TBSV gonflent dans des conditions de faible alcalinité. Les peptides 28–40 et 380–387 correspondent à des épitopes continus dans la protéine virale dissociée de même que chez les virions, compacts ou gonflés. La région 138–154, qui est aussi un épitope continu de la protéine monomérique, devient accessible à l'anticorps chez le virion uniquement quand les particules sont gonflées.

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