胰家族抑制剂的使用及特点

IF 0.5 Q4 CHEMISTRY, MULTIDISCIPLINARY Journal of Chemistry and Technologies Pub Date : 2023-01-26 DOI:10.15421/jchemtech.v30i4.263201
Галина В. Крусір, Хрістоф Хугі, Лена Брайтенмозер, Людмила Пилипенко, Олена Севастьянова, Ксенія Мазуренко
{"title":"胰家族抑制剂的使用及特点","authors":"Галина В. Крусір, Хрістоф Хугі, Лена Брайтенмозер, Людмила Пилипенко, Олена Севастьянова, Ксенія Мазуренко","doi":"10.15421/jchemtech.v30i4.263201","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"Охарактеризовано роль та джерела інгібіторів травних ферментів, які є ефективними коректорами процесів травлення в організмі. Скринінг районованої в Україні рослинної сировини на вміст інгібіторів панкреатичної α-амілази показав доцільність використання вторинної сировини – борошенець вівса Avena sativa. Виділено та охарактеризовано інгібітор панкреатичної амілази з борошенець вівса. Він має значну антиамілолітичну активність і є перспективним для створення композицій, призначених для корекції харчування в різних умовах, що супроводжується посиленою активацією амілолітичних ферментів. Екстракти зерна і борошенець вівса характеризуються значною інгібіторною активністю по відношенню до панкреатичної амілази. Максимальну інгібіторну активність має водорозчинна фракція білка з зерен та борошенець вівса. Найвища ступінь вилучення інгібітору з борошенець вівса має місце за умов екстракції 0.15 М NaСl в 0.1 М гідрокарбонатному буфері, рН 9.2. За допомогою афінної хроматографії виділено мономерний інгібітор панкреатичної амілази з молекулярною масою 25.11 кДа, ступінь очищення якого складає 92.7; рН-оптимум – 5.5, термооптимум – 37 °С. Інгібітор найбільш стабільний за рН 5.0 і температури 20 °С.","PeriodicalId":41282,"journal":{"name":"Journal of Chemistry and Technologies","volume":" ","pages":""},"PeriodicalIF":0.5000,"publicationDate":"2023-01-26","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"0","resultStr":"{\"title\":\"ВИДІЛЕННЯ І ХАРАКТЕРИСТИКА ІНГІБІТОРУ ПАНКРЕАТИЧНОЇ АМІЛАЗИ\",\"authors\":\"Галина В. Крусір, Хрістоф Хугі, Лена Брайтенмозер, Людмила Пилипенко, Олена Севастьянова, Ксенія Мазуренко\",\"doi\":\"10.15421/jchemtech.v30i4.263201\",\"DOIUrl\":null,\"url\":null,\"abstract\":\"Охарактеризовано роль та джерела інгібіторів травних ферментів, які є ефективними коректорами процесів травлення в організмі. Скринінг районованої в Україні рослинної сировини на вміст інгібіторів панкреатичної α-амілази показав доцільність використання вторинної сировини – борошенець вівса Avena sativa. Виділено та охарактеризовано інгібітор панкреатичної амілази з борошенець вівса. Він має значну антиамілолітичну активність і є перспективним для створення композицій, призначених для корекції харчування в різних умовах, що супроводжується посиленою активацією амілолітичних ферментів. Екстракти зерна і борошенець вівса характеризуються значною інгібіторною активністю по відношенню до панкреатичної амілази. Максимальну інгібіторну активність має водорозчинна фракція білка з зерен та борошенець вівса. Найвища ступінь вилучення інгібітору з борошенець вівса має місце за умов екстракції 0.15 М NaСl в 0.1 М гідрокарбонатному буфері, рН 9.2. За допомогою афінної хроматографії виділено мономерний інгібітор панкреатичної амілази з молекулярною масою 25.11 кДа, ступінь очищення якого складає 92.7; рН-оптимум – 5.5, термооптимум – 37 °С. Інгібітор найбільш стабільний за рН 5.0 і температури 20 °С.\",\"PeriodicalId\":41282,\"journal\":{\"name\":\"Journal of Chemistry and Technologies\",\"volume\":\" \",\"pages\":\"\"},\"PeriodicalIF\":0.5000,\"publicationDate\":\"2023-01-26\",\"publicationTypes\":\"Journal Article\",\"fieldsOfStudy\":null,\"isOpenAccess\":false,\"openAccessPdf\":\"\",\"citationCount\":\"0\",\"resultStr\":null,\"platform\":\"Semanticscholar\",\"paperid\":null,\"PeriodicalName\":\"Journal of Chemistry and Technologies\",\"FirstCategoryId\":\"1085\",\"ListUrlMain\":\"https://doi.org/10.15421/jchemtech.v30i4.263201\",\"RegionNum\":0,\"RegionCategory\":null,\"ArticlePicture\":[],\"TitleCN\":null,\"AbstractTextCN\":null,\"PMCID\":null,\"EPubDate\":\"\",\"PubModel\":\"\",\"JCR\":\"Q4\",\"JCRName\":\"CHEMISTRY, MULTIDISCIPLINARY\",\"Score\":null,\"Total\":0}","platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Journal of Chemistry and Technologies","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.15421/jchemtech.v30i4.263201","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"Q4","JCRName":"CHEMISTRY, MULTIDISCIPLINARY","Score":null,"Total":0}
引用次数: 0

摘要

草药酶抑制剂的作用和来源被描述为体内有效的草药过程矫正。用胰腺α-淀粉酶抑制剂对乌克兰的一种植物来源进行筛选,结果表明使用次要原料Avena sativa小麦须是准确的。一种具有胡须的胰腺淀粉酶抑制剂已被分离并表征。它具有显著的抗淀粉样蛋白活性,并且可能产生设计用于在不同条件下纠正营养的组合物,这些条件伴随着淀粉样蛋白酶的增强激活。谷物和小麦提取物的特征在于对胰淀粉酶具有显著的抑制活性。最大的抑制剂活性是来自谷物和小麦肉汤的蛋白质的氢化部分。蜂窝抑制剂的最高去除程度发生在0.15 M NaСl、0.1 Mb碳酸氢盐缓冲液rN[UNK]9.2的提取条件下。α色谱法选择分子量为25.11 KDa、纯化率为92.7的单体胰淀粉酶抑制剂rN最优值为5.5,热最优值为37°S。inibitor比rN[UNK]5.0和温度20[UNK]°S更稳定。
本文章由计算机程序翻译,如有差异,请以英文原文为准。
查看原文
分享 分享
微信好友 朋友圈 QQ好友 复制链接
本刊更多论文
ВИДІЛЕННЯ І ХАРАКТЕРИСТИКА ІНГІБІТОРУ ПАНКРЕАТИЧНОЇ АМІЛАЗИ
Охарактеризовано роль та джерела інгібіторів травних ферментів, які є ефективними коректорами процесів травлення в організмі. Скринінг районованої в Україні рослинної сировини на вміст інгібіторів панкреатичної α-амілази показав доцільність використання вторинної сировини – борошенець вівса Avena sativa. Виділено та охарактеризовано інгібітор панкреатичної амілази з борошенець вівса. Він має значну антиамілолітичну активність і є перспективним для створення композицій, призначених для корекції харчування в різних умовах, що супроводжується посиленою активацією амілолітичних ферментів. Екстракти зерна і борошенець вівса характеризуються значною інгібіторною активністю по відношенню до панкреатичної амілази. Максимальну інгібіторну активність має водорозчинна фракція білка з зерен та борошенець вівса. Найвища ступінь вилучення інгібітору з борошенець вівса має місце за умов екстракції 0.15 М NaСl в 0.1 М гідрокарбонатному буфері, рН 9.2. За допомогою афінної хроматографії виділено мономерний інгібітор панкреатичної амілази з молекулярною масою 25.11 кДа, ступінь очищення якого складає 92.7; рН-оптимум – 5.5, термооптимум – 37 °С. Інгібітор найбільш стабільний за рН 5.0 і температури 20 °С.
求助全文
通过发布文献求助,成功后即可免费获取论文全文。 去求助
来源期刊
Journal of Chemistry and Technologies
Journal of Chemistry and Technologies CHEMISTRY, MULTIDISCIPLINARY-
CiteScore
0.80
自引率
40.00%
发文量
39
期刊最新文献
ВИБІР ФУНКЦІОНАЛЬНИХ КОМПОНЕНТІВ З РОСЛИННОЇ СИРОВИНИ ТА ЗАСТОСУВАНЯ ЇХ В РЕЦЕПТУРАХ ШОКОЛАДНИХ МАС ЗМІНА ОСНОВНИХ ПОКАЗНИКІВ ЯКОСТІ ОЛИВ У ПРОЦЕСІ ЕКСПЛУАТАЦІЇ ГЕЛІКОПТЕРІВ «AIRBUS HELICOPTERS H-145» N-ЗАМІЩЕНІ ПІРИДИНОВІ СОЛІ З АНІОНОМ ФТАЛІМІД-N-ОКСИЛУ ФЛУОРЕСЦЕНТНЕ КІЛЬКІСНЕ ВИЗНАЧЕННЯ АДСОРБЦІЇ ПЕПТИДІВ НА ДІОКСИДІ ТИТАНУ АДГЕЗІЙНА МІЦНІСТЬ ЕЛЕКТРООСАДЖЕНИХ МЕТАЛЕВИХ ПЛІВОК З МЕТАЛЕВИМИ ПІДКЛАДКАМИ
×
引用
GB/T 7714-2015
复制
MLA
复制
APA
复制
导出至
BibTeX EndNote RefMan NoteFirst NoteExpress
×
×
提示
您的信息不完整,为了账户安全,请先补充。
现在去补充
×
提示
您因"违规操作"
具体请查看互助需知
我知道了
×
提示
现在去查看 取消
×
提示
确定
0
微信
客服QQ
Book学术公众号 扫码关注我们
反馈
×
意见反馈
请填写您的意见或建议
请填写您的手机或邮箱
已复制链接
已复制链接
快去分享给好友吧!
我知道了
×
扫码分享
扫码分享
Book学术官方微信
Book学术文献互助
Book学术文献互助群
群 号:481959085
Book学术
文献互助 智能选刊 最新文献 互助须知 联系我们:info@booksci.cn
Book学术提供免费学术资源搜索服务,方便国内外学者检索中英文文献。致力于提供最便捷和优质的服务体验。
Copyright © 2023 Book学术 All rights reserved.
ghs 京公网安备 11010802042870号 京ICP备2023020795号-1