Revue Fran?aise de Transfusion et Immuno-hématologie最新文献

Les groupes HLA ont été déterminés chez 35 caucasoïdes français atteints de pemphigoïde bulleuse et comparés avec ceux de 165 témoins sains. 47 antigènes HLA ont été caractérisés par un micro-méthode de lymphocytotoxicité. L'analyse des résultats révèle une seule différence statistiquement significative : une augmentation de fréquence pour HLA-DR5 qui se situe à 51,43 % chez les malades contre 22,42 % chez les témoins, avec P = 0,0007 et Pc = 0,0329.

Plusieurs dermatoses bulleuses sont associées à différents antigènes HLA-DR. Ceci suggère un rôle direct des molécules HLA-DR dans la genèse de ces maladies autoimmunes. Une expression inhabituelle des produits DR sur la membrane de certaines cellules cutanées permettrait la présentation d'un peptide étranger, accumulé dans les cellules de la peau, aux lymphocytes T auxiliaires. Une hétéroimmunisation contre le peptide « non soientraînerait des lésions des cellules « soi . Ce peptide provient peut-être d'une protéine alimentaire.

HLA typing was performed in 35 French Caucasoïds with bullous pemphigoid and compared with 160 healthy controls. 47 HLA antigens were characterized by a lymphocytotoxicity micromethod. Analysis of the results only reveals one statisticaly significant difference : an increased incidence of HLA-DR5, which reaches 51,43% in patients versus 22,42% in controls, with P = 0,0007 and Pc = 0,0329.

Several bullous dermatosis are associated with various HLA-DR antigens. These data suggest a direct role of HLA-DR molecules in the constitution of these autoimmune disease. An abnormal expression of DR products on some skin cells membrane would permit the presentation of a non self peptide, accumulated in skin cells, to helper T lymphocytes. An heteroimmunisation against the non self peptide could lead to lesion of self cells. This peptide perhaps derives from food protein.

De la fibronectine a été purifiée par chromatographie d'affinité sur Sepharose/gelatine, à partir de plasma frais humain congelé avec de l'urée 3 M comme agent d'élution. La haute pureté des préparations a été vérifiée (immunoélectrophorèse, électrophorèse en polyacrylamide, FPLC). L'intégrité fonctionnelle de la molécule purifiée a été confirmée par trois tests : mesure de la capacité de fixation à la gélatine par une technique de type ELISA, mesure de la capacité d'adhésion cellulaire avec des fibroblastes (cellules de rein de hamster nouveau-né) et mesure de la capacité d'opsonisation (ingestion de particules de latex gélatinisées par des macrophages murins). Congelée, la fibronectine conserve toutes ses propriétés. La qualité de cette fibronectine semble bien adaptée aux exigences d'une protéine standard permettant d'évaluer les propriétés physico-chimiques et fonctionnelles d'autres fibronectines.

Fibronectin has been purified by gelatin-Sepharose affinity chromatography from fresh frozen human plasma. The bound fibronectin was eluted with 3 M urea. The purity of the fibronectin obtained has been checked on (immunoelectrophoresis, polyacrylamide gel electrophoresis, FPLC). Biological activity of the purified molecule has been monitored by means of three assays: quantitation of the gelatin-binding activity by ELISA, quantitation of the fibronectin-mediated attachment of fibroblasts on plastic and evaluation of the opsonic activity (uptake of gelatin latex particules by a murine macrophage line). When deep-frozen, fibronectin retains all of its properties. This highly purified and functional fibronectin fulfills the basic requirements for a standard reagent. It will allow to investigate physicochemical and functional alterations of various fibronectins.