Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/2001195010075
Francois Guillot
A cause de l'importance majeure des enjeux suscites par l'emergence des biotechnologies au sein des industries pharmaceutiques, les Laboratoires Genevrier ont inaugure en janvier 1998 un nouveau departement specialise dans la production de cultures cellulaires a visees therapeutiques. Son objectif est de repondre, dans un proche avenir, a un certain nombre de besoins therapeutiques actuellement non satisfaits en France, notamment dans le domaine des cellules autologues epidermiques et chondrocytaires. Des applications concretes sont d'ores et deja disponibles dans le traitement des brulures et des plaies cutanees chroniques grâce a l'utilisation de greffons EPIBASE®, feuillets epidermiques composes de keratinocytes autologues cultives.
{"title":"Production de kératinocytes autologues à buts thérapeutiques au sein d'un établissement pharmaceutique","authors":"Francois Guillot","doi":"10.1051/JBIO/2001195010075","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/2001195010075","url":null,"abstract":"A cause de l'importance majeure des enjeux suscites par l'emergence des biotechnologies au sein des industries pharmaceutiques, les Laboratoires Genevrier ont inaugure en janvier 1998 un nouveau departement specialise dans la production de cultures cellulaires a visees therapeutiques. Son objectif est de repondre, dans un proche avenir, a un certain nombre de besoins therapeutiques actuellement non satisfaits en France, notamment dans le domaine des cellules autologues epidermiques et chondrocytaires. Des applications concretes sont d'ores et deja disponibles dans le traitement des brulures et des plaies cutanees chroniques grâce a l'utilisation de greffons EPIBASE®, feuillets epidermiques composes de keratinocytes autologues cultives.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"105 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"134576835","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/2002196040317
Nicolas Chapal, Marion Laplanche, G. Ribes, B. Pau, J. Garin, P. Petit
L’analyse pharmacoproteomique peut etre definie comme etant l’analyse proteomique appliquee a la decouverte de nouvelles cibles therapeutiques ainsi qu’a l’etude des effets des medicaments. L’analyse proteomique permet d’apprehender les variations de l’expression proteique dans un systeme biologique en reponse a un stimulus ou en fonction d’un etat physiologique ou physiopathologique donne. C’est donc une methode de choix pour la decouverte de nouvelles cibles therapeutiques. C’est aussi une demarche interessante dans l’etude du mode d’action et des effets biologiques des medicaments au cours de leur developpement pre-clinique. Cette approche pharmacoproteomique semble particulierement interessante pour la recherche de nouvelles alterations moleculaires impliquees dans la physiopathologie du diabete de type 2 et/ou de l’obesite ainsi que pour l’identification des mecanismes des traitements deja existants ou a venir.
{"title":"L’analyse pharmacoprotéomique : application de l’analyse protéomique à la découverte et au développement de nouvelles thérapeutiques","authors":"Nicolas Chapal, Marion Laplanche, G. Ribes, B. Pau, J. Garin, P. Petit","doi":"10.1051/JBIO/2002196040317","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/2002196040317","url":null,"abstract":"L’analyse pharmacoproteomique peut etre definie comme etant l’analyse proteomique appliquee a la decouverte de nouvelles cibles therapeutiques ainsi qu’a l’etude des effets des medicaments. L’analyse proteomique permet d’apprehender les variations de l’expression proteique dans un systeme biologique en reponse a un stimulus ou en fonction d’un etat physiologique ou physiopathologique donne. C’est donc une methode de choix pour la decouverte de nouvelles cibles therapeutiques. C’est aussi une demarche interessante dans l’etude du mode d’action et des effets biologiques des medicaments au cours de leur developpement pre-clinique. Cette approche pharmacoproteomique semble particulierement interessante pour la recherche de nouvelles alterations moleculaires impliquees dans la physiopathologie du diabete de type 2 et/ou de l’obesite ainsi que pour l’identification des mecanismes des traitements deja existants ou a venir.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"45 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"133179410","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/1999193020139
I. Beau, Marie-Thérèse Groyer-Picard, A. L. Bivic, E. Milgrom, M. Misrahi
Les recepteurs des gonadotrophines et de la TSH appartiennent a un sous-groupe de recepteurs couples aux proteines G qui presentent des particularites dans leur trafic cellulaire : les recepteurs de la TSH et de la FSH ont une distribution cellulaire polarisee basolaterale au niveau des cellules thyroidiennes et des cellules de Sertoli respectivement. Par contre, le recepteur de la LH est exprime de facon circonferentielle au niveau des cellules cibles gonadiques. Pour comprendre cette difference de propriete nous avons exprime ces recepteurs dans un modele de cellules epitheliales polarisees : les cellules MDCK.Nous avons ainsi montre que les trois recepteurs adoptent dans ces cellules une localisation basolaterale. Ils contiennent donc tous un signal de localisation basolaterale. Les recepteurs des gonadotrophines subissent de plus une transcytose partielle qui n’est pas observee pour le recepteur de la TSH. Nous avons montre que les proteines G heterotrimeriques jouent un role dans ce mecanisme de transcytose. Cet effet ne necessite pas une activation de l’adenylate cyclase et implique une population intracellulaire de proteines G differentes de celle qui intervient dans la transduction du signal.Nous avons ensuite identifie la nature du signal d’adressage basolateral du recepteur de la FSH par mutagenese dirigee. Nous avons montre de facon inattendue qu’il est localise dans la partie distale du domaine intracellulaire qui diverge entre les trois recepteurs. Il comprend 14 acides amines et est essentiellement dependant pour son activite d’une tyrosine et d’une leucine. Nous avons montre que ce signal est independant du signal d’endocytose du recepteur. Ce signal est autonome et transferable a une autre proteine membranaire apicale, le recepteur du NGF qu’il convertit en partie en une proteine basolaterale.Il s’agit du premier signal d’adressage basolateral caracterise pour un recepteur couple aux proteines G et plus generalement pour un recepteur hormonal.
{"title":"Mécanismes de l’adressage polarisé du récepteur de la FSH","authors":"I. Beau, Marie-Thérèse Groyer-Picard, A. L. Bivic, E. Milgrom, M. Misrahi","doi":"10.1051/JBIO/1999193020139","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/1999193020139","url":null,"abstract":"Les recepteurs des gonadotrophines et de la TSH appartiennent a un sous-groupe de recepteurs couples aux proteines G qui presentent des particularites dans leur trafic cellulaire : les recepteurs de la TSH et de la FSH ont une distribution cellulaire polarisee basolaterale au niveau des cellules thyroidiennes et des cellules de Sertoli respectivement. Par contre, le recepteur de la LH est exprime de facon circonferentielle au niveau des cellules cibles gonadiques. Pour comprendre cette difference de propriete nous avons exprime ces recepteurs dans un modele de cellules epitheliales polarisees : les cellules MDCK.Nous avons ainsi montre que les trois recepteurs adoptent dans ces cellules une localisation basolaterale. Ils contiennent donc tous un signal de localisation basolaterale. Les recepteurs des gonadotrophines subissent de plus une transcytose partielle qui n’est pas observee pour le recepteur de la TSH. Nous avons montre que les proteines G heterotrimeriques jouent un role dans ce mecanisme de transcytose. Cet effet ne necessite pas une activation de l’adenylate cyclase et implique une population intracellulaire de proteines G differentes de celle qui intervient dans la transduction du signal.Nous avons ensuite identifie la nature du signal d’adressage basolateral du recepteur de la FSH par mutagenese dirigee. Nous avons montre de facon inattendue qu’il est localise dans la partie distale du domaine intracellulaire qui diverge entre les trois recepteurs. Il comprend 14 acides amines et est essentiellement dependant pour son activite d’une tyrosine et d’une leucine. Nous avons montre que ce signal est independant du signal d’endocytose du recepteur. Ce signal est autonome et transferable a une autre proteine membranaire apicale, le recepteur du NGF qu’il convertit en partie en une proteine basolaterale.Il s’agit du premier signal d’adressage basolateral caracterise pour un recepteur couple aux proteines G et plus generalement pour un recepteur hormonal.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"41 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"130331744","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/1999193040361
M. Catelli, M. Catelli, J. Devin-Leclerc, I. Bouhouche, F. Cadepond
Hsp90 (Heat Shock Protein 90) is a component of the inactive and metastable hetero-oligomeric structure of steroid receptors. Recent data on Hsp90 structure and function as a stress protein and dedicated molecular chaperone are here reviewed with a particular focus on Hsp90 chaperone cycle interfering with steroid receptor action. The dual role of Hsp90 as a positive and negative modulator of steroid receptor function is considered along the activation-desactivation process of the receptors. It is proposed that Hsp90 chaperone machinery assists the receptor during its synthesis thus avoiding collapse and facilitating an open structure able to bind ligand efficiently. Moreover, it is suggested that Hsp90 may help the folding of the hydrophobic core of the receptor around the ligand and finally Hsp90 may chaperone the receptor after the dissociation of the ligand.
{"title":"Functional interaction of HSP90 with steroid receptors","authors":"M. Catelli, M. Catelli, J. Devin-Leclerc, I. Bouhouche, F. Cadepond","doi":"10.1051/JBIO/1999193040361","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/1999193040361","url":null,"abstract":"Hsp90 (Heat Shock Protein 90) is a component of the inactive and metastable hetero-oligomeric structure of steroid receptors. Recent data on Hsp90 structure and function as a stress protein and dedicated molecular chaperone are here reviewed with a particular focus on Hsp90 chaperone cycle interfering with steroid receptor action. The dual role of Hsp90 as a positive and negative modulator of steroid receptor function is considered along the activation-desactivation process of the receptors. It is proposed that Hsp90 chaperone machinery assists the receptor during its synthesis thus avoiding collapse and facilitating an open structure able to bind ligand efficiently. Moreover, it is suggested that Hsp90 may help the folding of the hydrophobic core of the receptor around the ligand and finally Hsp90 may chaperone the receptor after the dissociation of the ligand.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"98 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"124910792","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/1999193040375
F. Russo-Marie
Les glucocorticoides comme les proteines de la phase aigue participent a la defense non specifique de l’hote et au maintien de l’homeostasie et de l’integrite de l’organisme. Tous deux voient leurs taux endogenes augmenter lors des reactions de defense. Les glucocorticoides possedent aussi des effets physiologiques et, en cela, partagent des mecanismes moleculaires identiques a ceux de la superfamille des hormones steroides. Neanmoins, lors de leur implication dans la defense de l’hote, les glucocorticoides vont, conjointement avec les mediateurs de l’inflammation, cytokines et autres mediateurs, adopter de nouvelles voies de signalisation pour participer a cette defense. C’est ainsi qu’ils vont participer au controle positif ou negatif de mediateurs de l’inflammation et plus particulierement a la production des proteines de la phase aigue avec l’interleukine 6, l’interleukine 1 et le TNFα.
{"title":"Glucocorticoïdes et protéines de la phase aiguë.","authors":"F. Russo-Marie","doi":"10.1051/JBIO/1999193040375","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/1999193040375","url":null,"abstract":"Les glucocorticoides comme les proteines de la phase aigue participent a la defense non specifique de l’hote et au maintien de l’homeostasie et de l’integrite de l’organisme. Tous deux voient leurs taux endogenes augmenter lors des reactions de defense. Les glucocorticoides possedent aussi des effets physiologiques et, en cela, partagent des mecanismes moleculaires identiques a ceux de la superfamille des hormones steroides. Neanmoins, lors de leur implication dans la defense de l’hote, les glucocorticoides vont, conjointement avec les mediateurs de l’inflammation, cytokines et autres mediateurs, adopter de nouvelles voies de signalisation pour participer a cette defense. C’est ainsi qu’ils vont participer au controle positif ou negatif de mediateurs de l’inflammation et plus particulierement a la production des proteines de la phase aigue avec l’interleukine 6, l’interleukine 1 et le TNFα.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"62 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"129116853","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/2002196020151
Sylvie Fabrega, P. Durand, J. Mornon, P. Lehn
La glucocerebrosidase (GC) est une enzyme lysosomale qui catalyse la degradation du glucocerebroside en glucose et ceramide, et dont le deficit enzymatique est responsable de la maladie de Gaucher. Cette glycosyl hydrolase (GH), non encore cristallisee, appartient au clan GH-A des GH qui regroupe de tres nombreuses enzymes fonctionnant selon un mecanisme catalytique de conservation de la configuration anomerique du sucre. L’analyse comparative de l’ensemble des sequences proteiques du clan GH-A par la methode de prediction structurale « Hydrophobic Cluster Analysis » (HCA) a suggere l’existence d’une structure de type tonneau (α/β)8 pour le domaine catalytique de toutes ces enzymes. Les deux acides amines catalytiques (des residus glutamates) directement impliques dans l’hydrolyse de la liaison b-glucosidique du substrat ont ete positionnes respectivement a l’extremite C-terminale des brins β4 et β7 du tonneau catalytique. Un modele structural de type tonneau (α/β)8 a ainsi ete propose pour le site catalytique de la GC et les acides glutamiques 235 et 340 de l’enzyme ont ete potentiellement impliques en tant que catalyseur acide-base (E235) et nucleophile (E340). Une validation des predictions HCA a ensuite ete recherchee par la mutagenese substitutive de chaque glutamate du couple catalytique par un acide amine ne pouvant pas participer a la reaction enzymatique (alanine). Des mutants E235A et E340A exprimes a l’aide de retrovirus recombinants dans des cellules heterologues depourvues d’activite GC endogene se sont reveles totalement inactifs alors que leur biosynthese et leur maturation etaient normales. Les residus E235 et E340 ont ainsi ete tres fortement impliques dans l’activite catalytique de la GC. Ces travaux ont illustre d’une maniere plus generale, l’importance d’une complementarite entre des approches de predictions de structure et de verifications experimentales pour la caracterisation du site catalytique d’une enzyme impliquee dans une maladie genetique humaine.
{"title":"Site actif de la glucocérébrosidase humaine : prédictions structurales et validations expérimentales","authors":"Sylvie Fabrega, P. Durand, J. Mornon, P. Lehn","doi":"10.1051/JBIO/2002196020151","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/2002196020151","url":null,"abstract":"La glucocerebrosidase (GC) est une enzyme lysosomale qui catalyse la degradation du glucocerebroside en glucose et ceramide, et dont le deficit enzymatique est responsable de la maladie de Gaucher. Cette glycosyl hydrolase (GH), non encore cristallisee, appartient au clan GH-A des GH qui regroupe de tres nombreuses enzymes fonctionnant selon un mecanisme catalytique de conservation de la configuration anomerique du sucre. L’analyse comparative de l’ensemble des sequences proteiques du clan GH-A par la methode de prediction structurale « Hydrophobic Cluster Analysis » (HCA) a suggere l’existence d’une structure de type tonneau (α/β)8 pour le domaine catalytique de toutes ces enzymes. Les deux acides amines catalytiques (des residus glutamates) directement impliques dans l’hydrolyse de la liaison b-glucosidique du substrat ont ete positionnes respectivement a l’extremite C-terminale des brins β4 et β7 du tonneau catalytique. Un modele structural de type tonneau (α/β)8 a ainsi ete propose pour le site catalytique de la GC et les acides glutamiques 235 et 340 de l’enzyme ont ete potentiellement impliques en tant que catalyseur acide-base (E235) et nucleophile (E340). Une validation des predictions HCA a ensuite ete recherchee par la mutagenese substitutive de chaque glutamate du couple catalytique par un acide amine ne pouvant pas participer a la reaction enzymatique (alanine). Des mutants E235A et E340A exprimes a l’aide de retrovirus recombinants dans des cellules heterologues depourvues d’activite GC endogene se sont reveles totalement inactifs alors que leur biosynthese et leur maturation etaient normales. Les residus E235 et E340 ont ainsi ete tres fortement impliques dans l’activite catalytique de la GC. Ces travaux ont illustre d’une maniere plus generale, l’importance d’une complementarite entre des approches de predictions de structure et de verifications experimentales pour la caracterisation du site catalytique d’une enzyme impliquee dans une maladie genetique humaine.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"52 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"132572981","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/2004198040425
M. Grandbastien
Les retrotransposons sont des elements genetiques mobiles qui s’amplifient par transcription inverse d’un intermediaire ARN. Ils sont capables de s’inserer a differents endroits d’un genome, de s’amplifier en grand nombre de copies, et sont une source importante de diversite genetique. Le retrotransposon de tabac Tnt1 A est active par le stress d’origine pathogene et les sequences regulatrices impliquees dans cette activation sont similaires a celles de genes vegetaux de reponse au stress. Tnt1A appartient a une famille tres ancienne presente dans de nombreuses Solanacees, et composee d’un continuum de populations d’elements apparentes qui different dans leurs conditions d’expression. Cette expression est souvent observee en reponse au stress mais suit des modalites sensiblement differentes pour chaque population, refletant peut-etre une reponse adaptative de populations ancestrales a differents stimuli durant la radiation de la famille des Solanacees et de ses differents genres. Les facteurs microbiens stimulent tres efficacement l’amplification de Tnt1A, renforcant l’hypothese que des modifications environnementales peuvent engendrer des modifications genetiques. En outre, la transposition de Tnt1A est preferentiellement ciblee vers les regions geniques, suggerant que l’activite des elements transposables peut etre une source naturelle de modulation des fonctions geniques et de diversite phenotypique.
{"title":"Activation de rétrotransposons de plantes par le stress et impact sur les génomes hôtes","authors":"M. Grandbastien","doi":"10.1051/JBIO/2004198040425","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/2004198040425","url":null,"abstract":"Les retrotransposons sont des elements genetiques mobiles qui s’amplifient par transcription inverse d’un intermediaire ARN. Ils sont capables de s’inserer a differents endroits d’un genome, de s’amplifier en grand nombre de copies, et sont une source importante de diversite genetique. Le retrotransposon de tabac Tnt1 A est active par le stress d’origine pathogene et les sequences regulatrices impliquees dans cette activation sont similaires a celles de genes vegetaux de reponse au stress. Tnt1A appartient a une famille tres ancienne presente dans de nombreuses Solanacees, et composee d’un continuum de populations d’elements apparentes qui different dans leurs conditions d’expression. Cette expression est souvent observee en reponse au stress mais suit des modalites sensiblement differentes pour chaque population, refletant peut-etre une reponse adaptative de populations ancestrales a differents stimuli durant la radiation de la famille des Solanacees et de ses differents genres. Les facteurs microbiens stimulent tres efficacement l’amplification de Tnt1A, renforcant l’hypothese que des modifications environnementales peuvent engendrer des modifications genetiques. En outre, la transposition de Tnt1A est preferentiellement ciblee vers les regions geniques, suggerant que l’activite des elements transposables peut etre une source naturelle de modulation des fonctions geniques et de diversite phenotypique.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"22 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"132758647","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/2004198020127
J. Camonis, L. Daviet
The post-genomic era offers a huge challenge for scientists used to hand-made tailored approaches that can deal with deep insight into a small number of objects. Reciprocally, industry is used to undergo massively parallel approaches, dealing with large numbers but rather shallow insight. The complementation is obviously tantalizing, and Institut Curie and Hybrigenics (HGX) have signed an alliance in the field of cancer and signal transduction. A comparative proteomic approach was undertaken, where ortholog baits from Homo sapiens and flies were used to screen extremely complex two-hybrid cDNA libraries. New partners of "old" proteins have been identified, new networks have emerged, and unexpected connectors have been shown to link biological niches supposed to be independent.
{"title":"« Entre systèmes modèles et conservation phylogénique, le projet DrosoMan de protéomique comparative entre l’Homme et la Drosophile ou l’association de moyens industriels et de la science artisanale pour établir les maillons faibles des ensembles protéiques »","authors":"J. Camonis, L. Daviet","doi":"10.1051/JBIO/2004198020127","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/2004198020127","url":null,"abstract":"The post-genomic era offers a huge challenge for scientists used to hand-made tailored approaches that can deal with deep insight into a small number of objects. Reciprocally, industry is used to undergo massively parallel approaches, dealing with large numbers but rather shallow insight. The complementation is obviously tantalizing, and Institut Curie and Hybrigenics (HGX) have signed an alliance in the field of cancer and signal transduction. A comparative proteomic approach was undertaken, where ortholog baits from Homo sapiens and flies were used to screen extremely complex two-hybrid cDNA libraries. New partners of \"old\" proteins have been identified, new networks have emerged, and unexpected connectors have been shown to link biological niches supposed to be independent.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"257 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"133013828","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/1999193040385
É. Klein
{"title":"La physique et le temps","authors":"É. Klein","doi":"10.1051/JBIO/1999193040385","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/1999193040385","url":null,"abstract":"","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"19 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"121455163","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
Pub Date : 1900-01-01DOI: 10.1051/JBIO/1999193010101
A. Verbert, R. Cacan
Au cours des quinze dernieres annees, quelques equipes, dont la notre, ont montre que la N-glycosylation des proteines etait accompagnee de la production d'oligomannosides solubles. Ce materiel etait constitue d'oligosaccharide-phosphates et d'oligosaccharides neutres possedant un ou deux residus de N-acetylglucosamine a leur extremite reductrice (nomme OS-Gn1 et OS-Gn2, respectivement). Nous avons demontre que les oligosaccharide-phosphates provenaient de la coupure, par une pyrophosphatase specifique, des oligosaccharide-pyrophospho-dolichols localises sur la face cytoplasmique du reticulum endoplasmique rugueux (principalement le Man 5 GlcNAc 2 -PP-Dol). Les OS-Gn2 proviennent de l'hydrolyse des intermediaires lipidiques localises a la face interne de la membrane du reticulum endoplasmique rugueux (du Man 6 GlcNAc 2 -PP-Dol au Glc 3 Man 9 GlcNAc 2 -PP-Dol). Ces divers OS-Gn2 subissent l'action des α-glucosidases et mannosidases du reticulum endoplasmique rugueux et c'est en tant que Man 8 GlcNAc 2 qu'ils sont transportes dans le cytoplasme ou ils subissent l'action sequentielle d'une chitobiase et de mannosidase(s) cytoplasmique(s) pour etre reduits a la structure de Man 5 GlcNAc 1 . Ce materiel peut etre ensuite completement degrade dans les lysosomes. Les OS-Gn1 retrouves dans le cytoplasme peuvent avoir une double origine, soit a partir des OS-Gn2 comme indique ci-dessus, soit ils peuvent provenir de l'hydrolyse des glycoproteines naissantes. Au cours de ces dernieres annees, des exemples de plus en plus nombreux soutiennent l'hypothese que des glycoproteines mal conformees sont degradees par les proteasomes apres retro-translocation dans le cytoplasme et qu'un prealable a cette degradation soit la liberation de leur partie glycannique par l'action d'endoglyco-sidases (PNGase ou endo-N-acetylglucosaminidase). Consideres tout d'abord comme un evenement mineur, ces phenomenes conduisent actuellement a elaborer des concepts plus generaux sur la regulation de la biosynthese des glycoproteines via des processus successifs de « glycosylation-deglycosylation ». Cette revue est dediee au Professeur Paul Boulanger dont une grande part de la carriere fut consacree a l'etude de la structure des proteines pour en comprendre les fonctions. S'il est bien admis que beaucoup de fonctions biologiques sont portees par les proteines, il apparait de plus en plus evident que les modifications co- et post-traductionnelles jouent un role essentiel dans la modulation de ces fonctions. Parmi ces modifications, la glycosylation est un evenement majeur qui intervient a la fois dans la mise en conformation et la duree de vie biologique des proteines mais egalement dans de nombreux processus de reconnaissance.
{"title":"Processus « glyco-deglyco » au cours de la biosynthèse des N-glycosylprotéines","authors":"A. Verbert, R. Cacan","doi":"10.1051/JBIO/1999193010101","DOIUrl":"https://doi.org/10.1051/JBIO/1999193010101","url":null,"abstract":"Au cours des quinze dernieres annees, quelques equipes, dont la notre, ont montre que la N-glycosylation des proteines etait accompagnee de la production d'oligomannosides solubles. Ce materiel etait constitue d'oligosaccharide-phosphates et d'oligosaccharides neutres possedant un ou deux residus de N-acetylglucosamine a leur extremite reductrice (nomme OS-Gn1 et OS-Gn2, respectivement). Nous avons demontre que les oligosaccharide-phosphates provenaient de la coupure, par une pyrophosphatase specifique, des oligosaccharide-pyrophospho-dolichols localises sur la face cytoplasmique du reticulum endoplasmique rugueux (principalement le Man 5 GlcNAc 2 -PP-Dol). Les OS-Gn2 proviennent de l'hydrolyse des intermediaires lipidiques localises a la face interne de la membrane du reticulum endoplasmique rugueux (du Man 6 GlcNAc 2 -PP-Dol au Glc 3 Man 9 GlcNAc 2 -PP-Dol). Ces divers OS-Gn2 subissent l'action des α-glucosidases et mannosidases du reticulum endoplasmique rugueux et c'est en tant que Man 8 GlcNAc 2 qu'ils sont transportes dans le cytoplasme ou ils subissent l'action sequentielle d'une chitobiase et de mannosidase(s) cytoplasmique(s) pour etre reduits a la structure de Man 5 GlcNAc 1 . Ce materiel peut etre ensuite completement degrade dans les lysosomes. Les OS-Gn1 retrouves dans le cytoplasme peuvent avoir une double origine, soit a partir des OS-Gn2 comme indique ci-dessus, soit ils peuvent provenir de l'hydrolyse des glycoproteines naissantes. Au cours de ces dernieres annees, des exemples de plus en plus nombreux soutiennent l'hypothese que des glycoproteines mal conformees sont degradees par les proteasomes apres retro-translocation dans le cytoplasme et qu'un prealable a cette degradation soit la liberation de leur partie glycannique par l'action d'endoglyco-sidases (PNGase ou endo-N-acetylglucosaminidase). Consideres tout d'abord comme un evenement mineur, ces phenomenes conduisent actuellement a elaborer des concepts plus generaux sur la regulation de la biosynthese des glycoproteines via des processus successifs de « glycosylation-deglycosylation ». Cette revue est dediee au Professeur Paul Boulanger dont une grande part de la carriere fut consacree a l'etude de la structure des proteines pour en comprendre les fonctions. S'il est bien admis que beaucoup de fonctions biologiques sont portees par les proteines, il apparait de plus en plus evident que les modifications co- et post-traductionnelles jouent un role essentiel dans la modulation de ces fonctions. Parmi ces modifications, la glycosylation est un evenement majeur qui intervient a la fois dans la mise en conformation et la duree de vie biologique des proteines mais egalement dans de nombreux processus de reconnaissance.","PeriodicalId":150011,"journal":{"name":"Biologie aujourd'hui","volume":"1 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"1900-01-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"121055133","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}
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